Immer wieder hilft die Natur für
Baupläne moderner Wirkstoffe in der Medizin. Jetzt haben Forscher Gift
verschiedener Giftschlangenarten untersucht. Das könnte
pharmakologische Leitstrukturen für Medikamente bieten, die das Risiko
eines Herzinfarkts, Schlaganfalls und anderer Thrombosen herabsetzen.
Viele Schlangengifte sind darauf ausgerichtet, in Windeseile Schock,
Lähmungen oder unstillbare Blutungen auszulösen. Sie enthalten
Blutgerinnungshemmer, die nach einem Biss starke innere Blutungen
hervorrufen. Der Blutverlust soll das Opfer schließlich lahm legen",
erklärt Studienleiter Johannes Eble von der Universität Frankfurt. Das
Team um Eble isolierte Gifte verschiedener Schlangenarten, löste deren
Strukturen auf und konnte nun bestimmen, welche Molekülteile für die
jeweilige Wirkung verantwortlich sind.
Dazu müssen die Forscher die Wirkstruktur des jeweiligen
Schlangengiftes durch chemisch oder biochemisch synthetisierte
Verbindungen imitieren. Denn um einmal als Medikament eingesetzt zu
werden, muss der Wirkstoff die Immunabwehr des Körpers umgehen oder in
seiner Wirkweise und -zeit gut steuerbar sein. So sollen die
Grundlagen dafür geschaffen werden, dass der Wirkstoff einmal
nachgebaut und in Medikamenten eingesetzt wird", betont Eble.
Besonders konzentrieren sich die Wissenschaftler dabei auf Substanzen,
die die Aktivierung der Blutplättchen verhindern. Diese Aktivierung,
die beispielsweise durch Kollagen geschieht, lässt Blutplättchen
verklumpen. Der gebildete Blutpfropf stillt die Blutung. Der Blutpfropf
wird durch das Netzwerk aus Fibrinmolekülen stabilisiert, die durch die
Blutgerinnung entstehen. Die Auflösung eines fälschlich gebildeten
Blutpfropfes hat in der Behandlung von Herzinfarkten oder
Schlaganfällen hohe Bedeutung.
Bestimmte Eiweiße von Schlangengiften - aktuell wurden Substanzen der
Malaien-Mokassinotter getestet - können die Plättchenaktivierung
verhindern oder ihre Bindung ans Fibrinnetzwerk hemmen. Letztere
standen Pate für die neueste Generation an Blutgerinnungshemmern.
Schon bisher verwenden moderne Antithrombotika Wirkstoffe, die eine
Bindung an Fibrin unterbinden. Die jetzt erprobten Substanzen sprechen
neue Rezeptoren an, die an der Plättchenaktivierung beteiligt sind",
erklärt der Frankfurter Wissenschaftler.
WANC 31.05.10, Quelle: Forschung Frankfurt